As resinas utilizadas em uma cromatografia de interação hidrofóbica apresentam uma grande densidade de grupos hidrofóbicos (grupos alquila) ligados covalentemente à matriz do gel, enquanto as resinas utilizadas na cromatografia de fase reversa apresentam uma menor densidade.

Para o isolamento de uma proteína por cromatografia de troca iônica, se o pH da fase móvel é maior do que o pI, a proteína está carregada positivamente e irá interagir com uma CM-celulose, por exemplo. Se o pH da solução for menor do que o pI, a proteína se apresenta carregada negativamente e irá ligar-se em uma DEAE-celulose.

Em uma cromatografia de gel filtração, as proteínas maiores eluem com maior volume de eluição, pois ficam mais tempo adsorvidas na resina cromatográfica.

A diluição da amostra após a eluição é uma das principais desvantagens da cromatografia de afinidade.