A estabilidade da estrutura terciária das proteínas resulta de um balanço dinâmico entre interações não covalentes, efeitos entálpicos e entrópicos do solvente, e eventuais ligações covalentes estabilizadoras. Segundo Nelson & Cox (Lehninger, 2017) e Fersht (1999), o enovelamento é guiado pela busca do estado de mínima energia livre, modulada pela hidrofobicidade e pela complementaridade eletrostática. Nesse contexto, qual proposição sintetiza mais adequadamente esse equilíbrio?