a detecção de fosfoproteínas e a comparação de sua distribuição entre duas situações experimentais constitui a base da análise fosfoproteômica.

Dentre as modificações pós-traducionais de grande relevância biológica, as glicosilações são atualmente uma das grandes limitações da análise proteômica, uma vez que ainda não é possível a identificação destas modificações nestas abordagens.

Experimentos que detectam a presença de proteínas modificadas por ubiquitinação ou SUMOilação podem ser acoplados à análise proteômica quantitativa de forma a gerar um painel de proteínas passíveis de sofrerem estas modificações.

O isolamento de organelas e subsequente análise das proteínas presentes por meio de estratégias proteômicas, possibilita a realização de sub-proteomas celulares que permitem a identificação do conjunto de proteínas que compõem as distintas organelas. Esta caracterização possibilita ainda, com a aplicação de análises subsequentes, a determinação de sequências de direcionamento que operam no tráfego de proteínas nas células eucarióticas.

Proteínas com baixa abundância relativa, proteínas de alto peso molecular e proteínas associadas a membranas apresentam o maior grau de dificuldade de detecção nas análises proteômicas.