Nem todo ferro captado pelo enterócito é enviado ao plasma. A ferriredutase similar ao citocromo B é responsável pela oxidação do ferro ferroso em ferro férrico no enterócito, permitindo, assim, que ele se ligue à transferrina plasmática e dessa forma, deixe a célula intestinal.

A regulação hematopoética da absorção de ferro é mediada pela eritropoetina e pelo GDF15. A eritropoetina suprime a expressão da hepcidina pela regulação negativa das vias STAT3 e SMAD. O GDF15 também tem ação supressora da hepcidina e atua nos estágios finais da eritropoiese.

A hepcidina é um peptídeo, secretado pelo fígado, que regula a taxa de absorção do ferro através do controle da expressão da ferroportina. A ligação da hepcidina à ferroportina resulta no aumento da expressão de ferroportina aumentando, assim, a liberação de ferro a partir dos enterócitos.

A captação do ferro ligado à transferrina é intermediada pelo receptor de transferrina (TfR), que é subdividido em duas formas: TfR1 e TfR2. O TfR1 é restrito aos hepatócitos, células da cripta duodenal e células eritroides, desempenhando uma função mais especializada no metabolismo do ferro. O TfR2 é amplamente expresso na maioria das células.