Cada imunoglobulina possui uma estrutura básica constituída por quatro cadeias proteicas: duas cadeias pesadas idênticas e duas cadeias leves idênticas, unidas por ligaç es dissulfídicas que mantêm a estabilidade do anticorpo.

As moléculas de IgM são polímeros de 5 unidades de anticorpos unidos por uma cadeia . Existe principalmente na corrente sanguínea e possui principal apetência para antígenos com vários epítopos. Tem baixa capacidade citolítica e resposta lenta, estando envolvida nos casos de resposta a bactereemia.

A enzima papaína divide a molécula em dois fragmentos com capacidade de ligação ao antigénio - Fab (fragment antigen binding) - e um fragmento sem capacidade de ligação ao antígeno - Fc (fragment crystallisable). A molécula também pode ser quebrada pela enzima pepsina, dando origem a um fragmento específico: F(ab’)2, com capacidade de ligação ao antígeno e cristalização.

A zona constante da cadeia pesada determina o tipo de cadeia pesada em questão e, consequentemente, o tipo de imunoglobulina. A zona constante da cadeia leve determina o tipo de cadeia leve em questão. As zonas variáveis são as zonas de ligação do anticorpo e as zonas hipervariáveis estão localizadas dentro destas, sendo responsáveis pela ligação altamente específica a um antígeno.

A imunoglobulina de tipo G (IgG) é a imunoglobulina que existe em maior quantidade e possui capacidade de atravessar a barreira placentária: passa da mãe para o feto e defende-o nas primeiras semanas de vida. a imuno- globulina com maior capacidade de difusão, sendo a primeira responsável pela neutralização imediata das toxinas bacterianas e pela promoção da fagocitose