Na técnica de cromatografia de gel filtração, as proteínas de tamanho menor se movem mais rapidamente pela matriz da coluna em relação a proteínas maiores e, por isso, são eluídas primeiro.

Proteínas recombinantes produzidas em fusão com cauda de histidina podem ser purificadas por métodos de afinidade, com base na interação do anel imidazólico desse aminoácido com o níquel ligado à resina da coluna.

Para a realização da eletroforese de proteína unidimensional em gel SDS-PAGE, o SDS, um detergente aniônico que constitui o gel, liga-se aos resíduos de aminoácidos carregados positivamente, levando a carga final da proteína negativa.

Na cromatografia de troca iônica, as esferas que compõem a fase estacionária da coluna estão revestidas por grupamentos amino ou carboxilas e, sendo assim, conferem à coluna carga positiva (NH₃⁺) ou negativa (COO^-) em pH neutro, respectivamente.