O K_m é característico da enzima e de seu substrato específico, refletindo a afinidade da enzima por esse substrato. O seu valor varia de acordo com a concentração da enzima no meio.

Um K_m numericamente pequeno reflete a baixa afinidade da enzima pelo substrato, o que significa que uma alta concentração de substrato é necessária para atingir a metade da saturação da enzima.

Inibidores são substâncias que podem diminuir a velocidade das reações enzimáticas. Ambos os tipos de inibidores, competitivos ou não-competitivos, afetam a V_máx. da reação e não têm seus efeitos inibitórios influenciados pela concentração de substrato.

Inibidores competitivos têm efeito sobre o K_m da reação, pois competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, enquanto inibidores não-competitivos não interferem na ligação do substrato à enzima, não alterando o K_m.