A estreptoquinase forma um complexo 1:1 com o plasminogênio, ativando-o diretamente sem necessidade de clivagem proteolítica, resultando na formação de plasmina livre no plasma.

A estreptoquinase atua como uma serina protease, clivando diretamente a ligação Arg561- Val562 do plasminogênio, convertendo-o em plasmina de maneira análoga ao ativador de plasminogênio tecidual (tPA).

O complexo estreptoquinase-plasminogênio age como ativador indireto, convertendo outras moléculas de plasminogênio em plasmina através de clivagem proteolítica, sem consumir o complexo original.

A estreptoquinase se liga ao fibrinogênio, alterando sua conformação e expondo sítios de ligação para o plasminogênio, facilitando assim sua ativação local no trombo.

A estreptoquinase inibe competitivamente o inibidor do ativador do plasminogênio-1 (PAI-1), permitindo que o tPA endógeno atue sem oposição na conversão do plasminogênio em plasmina.