“A maioria das enzimas são proteínas que apresentam atividade catalítica. A região da estrutura terciária de uma enzima, responsável pela atividade catalítica, denomina-se sítio ativo ou sítio catalítico. De forma geral, o sítio catalítico ocupa cerca de 10 a 20% do volume total da enzima e é nesta região que o substrato se liga para ser transformado em produto. Para o substrato se ligar ao sítio ativo é necessário força entre as duas moléculas que ajude a estabilizar e ajustar o complexo formado entre a enzima e o substrato.” Diante do exposto, marque V para as afirmativas verdadeiras e F para as falsas.
( ) O substrato pode se ligar às enzimas por meio de interações eletrostáticas. Essas interações são formadas pelos grupos funcionais ionizáveis do substrato e estão carregados em solução aquosa (ou próxima ao pH 7) que se ligam, via complexo de cargas, com grupos ionizáveis de cargas opostas do sítio ativo da enzima. Do ponto de vista energético, a energia típica deste tipo de interação está na faixa de 25 a 50 kJ/mol e a sua força é inversamente proporcional à distância entre estas duas cargas.
( ) O substrato pode se ligar às enzimas por meio das interações (ou ligações) de hidrogênio. Este tipo de interação é formado entre pares de elétrons não ligantes de átomos de N (aminas, por exemplo) e O (alcoóis, por exemplo) de um aminoácido com átomos de H ácidos (hidroxilas alcoólicas, por exemplo) de outro aminoácido (ligações de hidrogênio intermoleculares), sendo amplamente utilizado para ligar grupos funcionais polares dos aminoácidos do substrato com a enzima. A força das ligações de hidrogênio depende da natureza química e da geometria do alinhamento dos grupos que interagem entre si. A energia associada a este tipo de interação varia na faixa de 2 a 25 kJ/mol, dependendo da polaridade e cargas dos aminoácidos ligantes.
( ) O substrato pode se ligar às enzimas por meio das interações (ou ligações) de Van der Waals, também chamadas de interações não polares. Este tipo de interação ocorre entre os dipolos momentâneos formados pelo movimento dos elétrons nas nuvens eletrônicas dos aminoácidos do substrato e da enzima. Embora, de forma geral, a soma da energia do conjunto total de interações de Van der Waals seja muito significativa nas interações enzima-substrato (cerca de 50 a 100 kJ/mol), sabe-se que individualmente cada interação de Van der Waals possui baixa energia (5 a 8 kJ/mol).
( ) O substrato pode se ligar às enzimas por meio das interações hidrofóbicas. Se o substrato possui grupos hidrofóbicos em sua estrutura (anel aromático, por exemplo) é possível estabelecer interações ligantes favoráveis às regiões hidrofóbicas do sítio ativo da enzima. Estas interações hidrofóbicas podem ser entendidas como uma tendência das moléculas orgânicas apolares (ou regiões apolares) se agregarem em soluções aquosas.
A sequência está correta em
