O método baseia-se na passagem de um feixe de raios X no cristal da proteína que se pretende estudar. A simetria dos átomos que formam a proteína no cristal leva a um padrão de espalhamento de raios X. A análise dos padrões de espalhamento permite a determinação da posição relativa a cada átomo da proteína e, assim, da sua estrutura. As regiões flexíveis da proteína não são resolvidas, pois não há simetria no cristal.

O método baseia-se na passagem de um feixe de raios X no cristal da proteína que se pretende estudar. Os átomos que formam a proteína, independentemente de sua simetria no cristal, levam a um padrão de difração de raios X. A análise dos padrões de intensidades, juntamente da aplicação da Lei de Bragg, permite a determinação da posição relativa de cada átomo da proteína e, assim, da sua estrutura.

O método baseia-se na passagem de um feixe de raios X no cristal da proteína que se pretende estudar. Os átomos que formam a proteína no cristal levam a um padrão de difração de raios X. A análise dos padrões de intensidades, juntamente da aplicação da Lei de Bragg, permite a determinação da posição relativa de cada átomo da proteína e, assim, da sua estrutura. Todas as regiões da proteína são resolvidas, mesmo quando não há simetria no cristal.

O método baseia-se na passagem de um feixe de raios X no cristal da proteína que se pretende estudar. A simetria dos átomos que formam a proteína no cristal leva a um padrão de difração de raios X. A análise dos padrões de intensidades, juntamente da aplicação da Lei de Stokes-Einstein, permite a determinação da posição relativa de cada átomo da proteína, e assim, sua estrutura. As regiões flexíveis da proteína não são resolvidas pois não há simetria no cristal.