As conformações locais vêm a ser especificadas em termos de padrões que não assumem uma regularidade de dobramento, chamados hélices, lâminas pregueadas e espirais.

A estrutura secundária de uma proteína é definida pela conformação local do seu esqueleto de polipeptídio.

Análises de raios X têm revelado que a cadeia polipeptídica de uma proteína natural pode interagir com ela mesma de duas maneiras principais: através da formação de uma folha !$ \beta !$-pregueada e através de uma hélice !$ \alpha !$.

As ligações peptídicas tendem a assumir uma geometria de tal modo que os seis átomos da união de amida sejam coplanares.

As rotações dos grupos ligados ao nitrogênio da amida e ao carbono da carbonila são relativamente livres, e essas rotações permitem que as cadeias de peptídeo formem diferentes conformações.