Em todo laboratório de análises deve-se trabalhar com equipamentos em condições perfeitas e ter cuidado no manuseio de todos os reagentes, sólidos ou líquidos. Caso ocorra um acidente por ácidos e o mesmo provoque uma queimadura, o procedimento imediato que deve ser tomado é:

Várias técnicas analíticas podem ser utilizadas na caracterização de hormônios peptídicos recombinantes, como por exemplo cromatografia líquida de alta eficiência e eletroforese capilar (CE). Na CE a separação de peptídeos é conduzida em tubos preenchidos com um eletrólito condutor, e submetidos a um campo elétrico, ligado a um detector no final. Além da migração eletroforética dos íons outro fenômeno ocorre. Selecione a alternativa que define qual é esse fenômeno e o que ele confere à técnica.

Indique, dentre os pares adiante, aquele que NÃO pode ser usado em cromatografia de afinidade.

O hormônio do crescimento (GH) se apresenta na circulação de diferentes isoformas: dímeros, monômeros, formas acidificadas e glicosiladas. Quanto às isoformas e à metodologia de análise, assinale a alternativa incorreta.

A eritropoietina endógena (uEPO ou bEPO) uma proteína altamente glicosilada, possui versões recombinantes (rEPO) e análogas como NESP e CERA, que podem ser diferenciadas por protocolo envolvendo isofocalização isoelétrica (IEF) seguida de SDS-PAGE. Avalie as informações a seguir relativas à diferenciação das uEPO e rEPO em urina humana por IEF/SDSPAGE : (1) IEF é realizada em faixas de pH compatíveis com os pontos isoelétricos de ambas uEPO e rEPO; (2) é recomendado utilizar blotting duplo no protocolo; (3) as bandas de identificação da rEPO no gel da IEF ficam próximas ao anodo (4) as bandas de identificação da rEPO no gel da IEF ficam próximas ao catodo; (5) uEPO possui banda próxima a 31 kDa e rEPO apresenta banda logo acima desta, por SDS-PAGE; (6) uEPO possui banda próxima a 97KDa e rEPO apresenta banda logo abaixo desta, por SDS-PAGE.

Dentre as alternativas, assinale aquela que apresenta a numeração de informações correta:

O dodecil sulfato de sódio (SDS) é muito utilizado em preparações bioquímicas. Em eletroforese de proteínas em gel de poliacrilamida SDS-PAGE, é possível separar as amostras por ordem de sua massa molecular. Geralmente um agente redutor como o mercaptoetanol é utilizado nesses protocolos como um adjuvante na separação. Selecione a alternativa que melhor define o papel do SDS e do mercaptoetanol, respectivamente, junto às proteínas do contexto apresentado.

Selecione o método de purificação de proteínas a seguir é baseado na solubilidade:

As bandas (proteínas) de um gel podem ser detectadas por coloração, contagem radioativa ou immunoblotting (western blot). Em um protocolo padrão para western blot as proteínas de um gel são submetidas a diversos passos, na ordem correta que se segue:

A maioria das macromoléculas pode induzir uma resposta imune, uma vez que sejam estranhas ao hospedeiro. Notadamente, o sistema imune pode distinguir entre antígenos que são muito semelhantes, tais como proteínas que diferem em um único aminoácido, ou entre dois isômeros óticos da mesma molécula. Quanto à resposta imune, é verdadeiro dizer que:

A eletroforese em gel é um dos métodos mais convenientes para separar macromoléculas. Na eletroforese em gel de poliacrilamida, os géis são feitos pela polimerização de acrilamida e N,N’- metilenobisacrilamida induzida por radicais livres. Um estabilizador/indutor adicionado normalmente à mistura do gel é conhecido abreviadamente como: